Struktura drugorzędowa białka to jeden z poziomów organizacji cząsteczki, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek w wyniku powstawania wiązań wodorowych między atomami tlenu grup peptydowych i atomami wodoru innych grup peptydowych. Łańcuchy polipeptydowe mogą układać się w kształt helis (np. helisa alfa, helisa pi), pofałdowanych płaszczyzn (harmonijka beta) czy beta zakrętów (pętle omega).
Czytaj też: Po raz pierwszy w kosmosie wykryto propionamid. To największa znaleziona tam cząsteczka peptydopodobna
Falista harmonijka beta to struktura po raz pierwszy przewidziana w 1953 r. Dopiero teraz naukowcom z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Santa Cruz udało się ją zsyntetyzować i scharakteryzować w warunkach laboratoryjnych – pomocna okazała się krystalografia rentgenowska. Szczegóły opisano w czasopiśmie Chemical Science.
Nasze badanie ustanawia konfigurację falistej warstwy harmonijki beta jako motyw o ogólnych cechach i otwiera drogę do opartego na strukturze projektowania unikalnych architektur molekularnych, z potencjałem dla rozwoju materiałów i zastosowań biomedycznych.prof. Jevgenij Raskatov z UC Santa Cruz
Falista harmonijka beta – co to takiego?
Aby pełnić swoje biologiczne funkcje, wszystkie białka występują w ogromnym zakresie kształtów i rozmiarów. Pewne motywy wspólne, jak helisa alfa, występują w wielu strukturach białkowych.
Falista harmonijka beta to modyfikacja “klasycznej”, plisowanej harmonijki beta, która jest dobrze znana w tysiącach białek. Falista harmonijka beta została opisana przez Linus Pauling i Robert Corey w 1953 r., dwa lata po wprowadzeniu koncepcji harmonijki beta. Podczas gdy plisowana harmonijka beta jest dobrze znana i często nazywana po prostu harmonijką beta, falista harmonijka beta przez dekady pozostawała strukturą teoretyczną.
W badaniu opublikowanym w 2021 roku, zespół prof. Raskatova poinformował o uzyskaniu struktury falistej harmonijki beta. Wykorzystano lustrzane formy trifenyloalaniny, krótkiego peptydu składającego się z trzech aminokwasów fenyloalaniny. Peptydy będące lustrzanymi odbiciami połączyły się w pary tworząc “dimery” o przewidywanej strukturze, ale nie utworzyły rozszerzonej, okresowej topografii falistej harmonijki beta, którą postulowali Pauling i Corey 70 lat temu.
Dimery ułożyły się w struktury warstwowe w jodełkę, co wzbudziło wątpliwości, czy okresowa konfiguracja pofałdowanych harmonijek beta jest realna.prof. Jevgenij Raskatov
Teraz zastąpiono jedną z form trifenyloalaniny innymi aminokwasami, co powoliło na stworzenie trzech różnych agregujących peptydów w formie falistych harmonijek beta. Badania przy użyciu krystalografii rentgenowskiej wykazały, że struktury te są zgodne z przewidywaniami Paulinga i Coreya.